Dtsch Med Wochenschr 1960; 85(44): 1909-1910
DOI: 10.1055/s-0028-1112672
© Georg Thieme Verlag, Stuttgart

Studien zur elektronenoptischen und immunmorphologischen Struktur des Amyloids1

Electron microscopical and immunomorphological structure of amyloidErich Letterer, Rudolf Caesar2 , Arnold Vogt3
  • Pathologischen Institut der Universität Tübingen (Direktor: Prof. Dr. E. Letterer)
1 Herrn Professor Dr. med. Dr. phil. h. c. G. Domagk zum 65. Geburtstag. 2 Elektronenoptischer Teil. 3 Serologischer Teil.
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Publication Date:
16 April 2009 (online)

Zusammenfassung

Im elektronenoptischen Bild ist die amyloide Substanz feinfaserig strukturiert, besitzt also keine hyaline Homogenität. Im Laufe der amyloidkrankmachenden Behandlung tritt eine starke Vermehrung der Plasmazellen in Milz, Leber und Lymphknoten ein. Die Plasmazellen enthalten hochgradig vermehrte und zisternenartig aufgetriebene Ergastoplasmaschläuche, aus denen unter Berstung ihrer eigenen und der Membran des Zytoplasmas dort offenbar gebildete Antikörper austreten und in unmittelbarer Umgebung der Zellen bei der Präzipitation den Niederschlag eines fibrillär strukturierten Amyloids hervorrufen können. Mit fluoreszierendem antikomplementärem Serum lassen sich im Amyloid komplementbindende Antigen-Antikörper-Komplexe feststellen, die zuweilen schon vor dem Sichtbarwerden des Amyloids in Plasmazellen und auch in Megakaryozyten auftreten.

Summary

Under the electron microscope amyloid is made up of small fibres, i.e. it does not show hyaline homogeneity. In experimental amyloidosis there is a marked increase of plasma cells in spleen, liver and lymph nodes. These plasma cells contain an increased number of cystern-like ergastoplasmic tubes; antibodies formed within the latter and within the cytoplasm escape into the tissue spaces immediately surrounding the cells where they are precipitated as fibrillar amyloid. Fluorescent anti-complement serum makes it possible to detect within the amyloid the antigen-antibody complexes which under certain circumstances may be identified in plasma cells and megakaryocytes before amyloid becomes visible.

Resumen

Estudios referentes a la estructura óptica-electrónica e inmunomorfológica de la substancia amiloidea

La substancia amiloidea tiene en el cuadro óptico-electrónico una estructuración fibrosa fina; no posee pues homogeneidad hialina. En el curso del tratamiento amiloidepatógeno sobreviene un aumento considerable de los plasmatocitos en el bazo, hígado y en los ganglios linfóticos. Los plasmatocitos contienen tubos ergastoplasmóticos aumentados en alto grado e hinchados a modo de cisterna, saliendo de los mismos anticuerpos allí formados, al mismo tiempo que revientan su membrana propia y la del citoplasma, que durante la precipitación y en los alrededores inmediatos de las células pueden provocar el sedimento de una substancia amiloidea de estructuración fibrilar. Con suero anticomplementario fluorescente cabe comprobar en la substancia amiloidea complejos de anticuerpos-antígenos fijando el complemento, los cuales aparecen a veces en los plasmatocitos y también en los megacariocitos ya antes de hacerse visible la substancia amiloidea.

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