Zusammenfassung
Die typischen Manifestationen aktivierter Blutplättchen basieren zum großen Teil auf
kalziumabhängigen Reaktionen, und die Frage nach der Herkunft und der Art des Verfügbarwerdens
freier Kalziumionen im Zell-innern stellt daher ein zentrales Problem dar. Die Plättchen
enthalten ein als »dense tubular system« bezeichnetes Kalziumspeicherorgan, das durch
Inositoltriphosphat (IP3) zur Abgabe von Ca2+-Ionen angeregt wird. IP3 entsteht durch Hydrolyse von Phosphatidylinositol-4,5-bisphosphat neben Diacylglycerin
(DAG) unter dem Einfluß von Phospholipase C. Wegen der gleichzeitigen Bildung von
DAG und IP3 ist ein von verschiedenen Autoren postulierter, alternativer Weg der Aktivierung,
der statt auf der Mobilisierung von Ca2+-Ionen auf der Bildung einer mittels DAG aktivierten Proteinkinase C basiert, unter
physiologischen Bedingungen nicht möglich. Als Folge der ersten Aktivierungsschritte
strömen auch Kalziumionen von außen ins Zellinnere. Dieser Einstrom ist aber nicht
unerläßlich.
In neuerer Zeit wurde gefunden, daß eine Aktivierung des Plättchens auch ohne eine
Erhöhung des Ruhespiegels des zytoplasmatischen Kalziums (10−7 M) möglich ist, sofern Guanosintriphosphat anwesend ist. Es ist daraus auf die Mitwirkung
von G-(oder N-)Proteinen geschlossen worden, die Phospholipase C auch unter diesen
Bedingungen aktivieren sollen. Es ist allerdings bemerkenswert, daß gereinigte Präparate
dieses Enzyms kalziumabhängig sind, so daß zur Zeit die Frage offen bleibt, ob verschiedene
Formen des Enzyms existieren, oder ob das G-Protein tatsächlich eine Aktivierung im
praktisch kalziumfreien System zu bewirken vermag.
