In den meisten Fällen weisen Prionen eine ungefährliche Struktur auf; neue Forschungsergebnisse
lassen sogar vermuten, dass Prionen eine wichtige Rolle bei der Entwicklung neuer
Nervenzellen im Gehirn spielen.
Unklar ist, weshalb diese Proteine plötzlich ihre Struktur ändern und dadurch den
Trägerorganismus krank machen. Im Verdacht steht der Glycosylphosphatidylinositol-Anker,
bestehend aus Zucker- und Fettresten, der das Prion in der Zelloberfläche verankert.
Diese GPI-Verankerung ist möglicherweise dafür verantwortlich, dass ein Prion seine
Struktur verändert und sogar weitere Prionen dazu bringt, sich ebenfalls anders zu
falten mit der Folge, dass sich die fehlgefalteten Prionen verklumpen und so das
Gehirn schädigen.
Chemikern der ETH Zürich und der TU München ist es nun erstmals gelungen, ein Prion
mit GPI-Anker künstlich herzustellen. Bisher konnten nur Prionen unvollständig, d.
h. ohne Anker aus natürlichen Systemen isoliert wer-den. Die Forschung musste sich
deshalb damit begnügen, die ungewöhnlichen Krankheitserreger ohne Anker zu untersuchen,
um ihre Struktur, Funktion, Stabilität und Faltung besser zu verstehen. Das Problem:
Einfache Prionen ohne Verankerung machen nicht krank.
Kunstprion als Werkzeug
Erste Tests zeigen den Forschern, dass sie das "richtige" Molekül erschaffen haben.
Das Kunstprion und sein GPI können sich in Zellmembranen verankern. Mit Hilfe des
künstlichen Molekülkomplexes können Prionenforscher die Rolle des GPI-Ankers genauer
untersuchen. So kann in Zukunft vielleicht geklärt wer-den, ob das GPI tatsächlich
Einfluss auf die Faltung des Prions hat und ob es dazu beiträgt, dass Prionen sich
plötzlich gegenseitig negativ beeinflussen.
Quelle: Pressemitteilung der Eidgenössischen Technischen Hochschule Zürich vom 20.
Oktober 2008
