ÜBER DIE FERMENTATIVE OXYDATION DES ARBUTINS IN BERGENIA–BLÄTTERN

Zusammenfassung

1. Es werden Versuche zur Isolierung des arbutinabbauenden Fermentsystems in Bergenia–Blättern beschrieben.

2. Durch möglichst weitgehende Extraktion von schnell getrockneten Welkblättern bzw. von völlig schwarz verfärbten Blättern wird eine Präparation erhalten, die die an weitgehend indifferenter Blattstruktur fest verankerten Fermentproteine enthält.

3. Durch Extraktion mit 5 %iger Albuminlösung wird aus welkenden Beregnia–Blättern Fermentaktivität abgetrennt, durch Gelfiltration über Sephadex G 25 von Arbutin befreit und der Gefriertrocknung unterworfen.

4. Die nach 2. und 3. erhaltenen „Fermentpräparationen” werden gegen Arbutin und Hydrochinon geprüft. Es wird festgestellt, daß Hydrochinon nicht, Arbutin dagegen mit einem Optimum bei pH 6,4 oxydiert wird.

5. Es wird aus den Versuchen geschlossen, daß Arbutin als monophenolischer Körper in Bergenia–Blättern direkt oxydiert werden kann, die Phenoloxydase also nicht die Wirkungen einer Laccase (p–Phenolase), sondern die einer Tyrosinase zeigt.

6. Mit einer Ztergema–Fermentpräparation kann in Bärentraubenblättern Arbutinabbau erreicht werden.

7. Bei der Oxydation von Arbutin durch Birnenblattfermente tritt freies Hydrochinon auf.

8. Die Ablösung einer Proteinfraktion von welkenden oder frischen Bergenia–Blättern durch Extraktion mit Eiweißüberschuß oder Kollidonzusatz kann auch serologisch nachgewiesen werden.

Summary

The author tried to isolate from Bergenia leaves the enzyme–complex which attacks arbutin.

Active enzymes could be prepared in two ways:

• a) Complete extraction of withering leaves or of wholly black coloured leaves resulted in an enzymatically active leave powder.

• b) Extraction of withering leaves with a 5 % solution of albumin solubilized the oxidizing enzymes. By purification and freezedrying an active enzyme preparation was got.

  Both enzyme–complexes (a and b) did not attack hydrochinon but oxidized arbutin directly (without splitting), which indicates a tyrosinase–like rather than a laccase–like type of action.

  If arbutin is oxidized by the enzymes of pear leaves free hydrochinon appears as an intermediate.

  The solubilisation of a protein representing the oxidizing enzymcomplex of Bergenia leaves by a 5 % solution of albumin could also be demonstrated serologically.