Methoden zur Bestimmung des Faktors XIII/XIIIa - Wilmer, M.; Schröder, V.; Kohler, H. P. (Hämostaseologie, 2002)
Aktivierter Blutgerinnungsfaktor XIII (FXIIIa), eine Transglutaminase, quervernetzt in der letzten Phase der Sekundärhämostase die Fibrinpolymere durch Bildung intermolekularer Amidbindungen zwischen Glutaminund Lysinresten zu einem komplex strukturierten, dreidimensionalen Gerinnsel. Die dadurch gesteigerte Gerinnselfestigkeit wird durch den kovalenten Einbau von Zytoskelettbestandteilen wie Aktin und Myosin weiter erhöht. Darüber hinaus schützt der FXIIIa-abhängige Einbau antifibrinolytisch wirkender Faktoren wie α2-Antiplasmin und Thrombin-aktivierbarer Fibrinolyseinhibitor (TAFI) vor vorzeitiger Lyse des Gerinnsels. Die kovalente Vernetzung der Fibrinpolymere mit Adhäsionsproteinen der extrazellulären Matrix (z. B. Fibronektin, Kollagen, Vitronektin, von-Willebrand-Faktor) fixiert das Gerinnsel am Ort der Gefäßläsion und unterstützt den Regenerationsprozess des Gewebes. Diese vielfältigen Funktionen von FXIIIa zeigen seine zentrale Bedeutung in der Hämostase. Im vorliegenden Übersichtsartikel werden Tests zur Erfassung der funktionellen Aktivität, Konzentration und zur Identifizierung des FXIII-Val34Leu-Polymorphismus vorgestellt.
Keywords: Faktor XIII; Transglutaminase; FXIII-Mangel; FXIII-Val34Leu-Polymorphismus