Zur Biochemie und Physiologie der Kollagentypen - Hörmann, H. (Hämostaseologie, 1990)
Kollagene stellen eine Gruppe von Proteinen des Bindegewebes dar, die als gemeinsames Merkmal eine charakteristische Dreikettenstruktur aufweisen. Voraussetzung für ihre Ausbildung ist, daß in jeder der drei Ketten jede dritte Position mit Glyzin besetzt ist. Außerdem sind Prolin und Hydroxyprolin häufig vorkommende Aminosäuren. Diese gestreckte, verhältnismäßig steife Tripelhelix bestreitet bei den interstitiellen Kollagenen vom Typ I in Haut, Sehnen oder Knochen, Typ II im Knorpel oder Typ III in der Aortenwand über 90% des Monomerenmoleküls. In Vorstufen dieser Monomeren sind sowohl an der N-terminalen wie an der C-terminalen Seite zusätzliche globuläre Domänen angebracht, die bei der Reifung abgestoßen werden. Endständige globuläre Domänen finden sich auch in anderen Kollagenen, z.B. in Typ VI, das in verschiedenen Geweben, darunter der Aorta, in Form von Mikrofibrillen vorkommt. Die Monomeren der interstitiellen Kollagene lagern sich in einer versetzten parallelen Anordnung zusammen und bilden Fibrillen, die durch kovalente Vernetzung zwischen den einzelnen Monomeren verfestigt werden. Das fadenförmige Kollagenmolekül vom Typ IV, das nur am C-Terminus eine globuläre Domäne trägt, bildet dagegen netzartige flächenförmige Strukturen. Dieselben stellen das Grundgerüst von Basalmembranen, an das sich andere Komponenten wie Laminin, Nidogen, Heparansulfatproteoglykan oder das Protein BM-40 anlagern. Die netzartige Struktur kommt dadurch zustande, daß das Molekül nur am N-Terminus in einem kurzen tripelhelikalen Bereich und am C-Terminus mit der globulären Domäne mit Nachbarmolekülen vom Typ IV assoziiert. Besondere Aufgaben haben die Kollagentypen VII und IX, die für eine Verankerung von Basalmembranen (VII) oder von Kollagenfasern des Knorpels (IX) mit ihrer Umgebung sorgen.