Rofo 2010; 182 - A19
DOI: 10.1055/s-0030-1268304

Effekt von Proteinbindung auf r2 und r2* von superparamagnetischen Eisenoxidpartikeln im 3T MRT

E Grabowski 1, N Raabe 1, B Freund 2, O Bruns 3, MG Kaul 1, G Adam 1, H Ittrich 1
  • 1Klinik und Poliklinik für Diagnostiche and Interventionelle Radiologie, University Medical Center Hamburg-Eppendorf
  • 2Institut für Biochemie und Molekularbiologie II, University Medical Center Hamburg-Eppendorf
  • 3Heinrich-Pette-Institute für Experimentelle Virologie und Immunologie, Universität Hamburg

Zielsetzung: Einfluss verschiedener Lösungsmittel auf r2 und r2* von superparamagnetischen Eisenoxidpartikeln (SPIO) im 3T MRT.

Material und Methoden: SPIO (Kerngröße 10nm, hydrodynamischer Durchmesser 25nm) wurden in H2O, 1%, 3,6%, 8% bovines Serumalbumin (BSA), fetalem Kälberserum (FCS)) gelöst. T2 und T2* wurden in einem 3T MRT gemessen und r2 sowie r2* berechnet. Die Ergebnisse wurden mit Messungen der fast protein liquid chromatography (FPLC) verglichen. Alle Proben wurden im Transmissionselektronenmikroskop (TEM) untersucht.

Ergebnisse: r2 und r2*([in mM-1s-1]±Standardabweichung) zeigen eine signifikante Zunahme zwischen H2O (55,5±2,2; 60,0±1,5),1% BSA (58,61±1,9; 64,6±1,9), 3,6% BSA (60,7±1,3; 66,9±1,8) und 8% BSA (63,0±4,16; 71,0±1,4) im Vergleich zu SPIO in FCS (202,6±12; 294,7±17,2). Messungen der FPLC zeigen eine Agglomeration der SPIO nach Inkubation in FCS, mit Korrelation der Ergebnisse im TEM.

Diskussion: r2 und r2* sind abhängig vom Lösungsmittel der SPIO. Das Fehlen von Veränderungen der Relaxivitäten in H2O und BSA zeigt, dass die Agglomeration der untersuchten SPIO von spezifischen Proteinen, außer Albumin, abhängt.

Schlussfolgerung: Eine genaue in vitro Charakterisierung von SPIO in Serum ist nötig um verlässliche Ausgangswerte über die zu erwartenden Relaxivitäten in vivo zu erlangen.

Keywords: SPIO, MRT, Relaxometrie, TEM, Größenausschlusschromatografie, Proteinbindung