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Thromb Haemost 1962; 07(01): 086-094
DOI: 10.1055/s-0038-1655457
Originalarbeiten — Original Articles — Travaux Originaux
Schattauer GmbH

Versuche zur Klärung des Wirkungsmechanismus der thrombokinaseähnlich wirkenden Komponente des Russell-Vipern-Giftes[*]

Fritz Markwardt
1   Aus dem Pharmakologischen Institut der Medizinischen Akademie Erfurt
,
Peter Walsmann
1   Aus dem Pharmakologischen Institut der Medizinischen Akademie Erfurt
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Publication Date:
21 June 2018 (online)

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Zusammenfassung

Die blutgerinnungsfördernde Komponente des Russell-Vipern-Giftes wurde durch präparative Elektrophorese und Chromatographie an Ionenaustauschern IRC 50 isoliert. Zur Orientierung über die Beziehungen dieser thrombokinase-ähnlich wirkenden Komponente zu anderen biochemischen Wirkungen des Giftes wurde dabei der Verbleib der proteolytischen Wirkung, der Phospholipasewirkung und der esterolytischen Wirkung untersucht. Das gewonnene Präparat besaß eine Gerinnungsaktivität, die 15mal so stark ist wie die des Gesamtgiftes. Es spaltet keine Argininester und ist frei von Phospholipaseaktivität. Die gerin-nungsfordernde Aktivität wird bei Erhitzen auf 70° C zerstört; sie ist nicht hemmbar durch DFP.

Die thrombokinaseähnliche Wirkung der isolierten Giftkomponente wurde mit Hilfe gereinigten Prothrombins als Substrat untersucht. Dabei zeigte sich, daß die Giftkomponente zur Komplettierung ihrer Wirkung einen Lipoidfaktor (Kephalin) und Kalziumionen benötigt. Die Prothrombinaktivierung ließ sich in gleicher Weise wie die durch körpereigene Thrombokinase ausgelöste Prothrombin-Umwandlung mit spezifischen Thrombokinasehemmstoffen (Ixodin und Argasin) sowie Sojabohnen-Trypsin-Inhibitor hemmen.

* Teilergebnisse der Arbeit wurden auf der 2. Frühjahrstagung der Deutschen Pharmakologischen Gesellschaft vom 16.—19. 4. 1961 in Mainz vorgetragen.


 

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